Hubungan antara Protéin, Péptida, sareng Asam Amino
Protéin: Makromolekul fungsional anu dibentuk ku hiji atawa leuwih ranté polipéptida ngalipet kana struktur tilu diménsi husus ngaliwatan hélik, lambar, jsb.
Ranté Polipéptida: Molekul-molekul kawas ranté nu diwangun ku dua atawa leuwih asam amino nu disambungkeun ku beungkeut péptida.
Asam Amino: Blok wangunan dasar protéin; leuwih ti 20 jenis aya di alam.
Kasimpulanana, protéin diwangun ku ranté polipéptida, anu dina gilirannana diwangun ku asam amino.
Prosés Nyerna Protéin jeung Nyerep dina Sato
Pra-perlakuan Lisan: Dahareun sacara fisik direcah ku nyapek dina sungut, ningkatkeun aréa permukaan pikeun nyerna énzimatik. Kusabab sungut kakurangan énzim pencernaan, léngkah ieu dianggap nyerna mékanis.
Ngarecah awal dina beuteung:
Saatos protéin fragméntasi asup kana lambung, asam lambung ngadenaturasi aranjeunna, ngalaan beungkeut péptida. Pépsin tuluy sacara énzimatik ngarecah protéin jadi polipéptida molekular gedé, nu saterusna asup kana peujit leutik.
Nyerna dina peujit leutik: Trypsin jeung chymotrypsin dina peujit leutik salajengna ngarecah polipéptida jadi péptida leutik (dipéptida atawa tripéptida) jeung asam amino. Ieu lajeng diserep kana sél peujit ngaliwatan sistem angkutan asam amino atawa sistem angkutan péptida leutik.
Dina nutrisi sato, duanana elemen renik protéin-chelated sarta elemen renik péptida-chelated leutik ngaronjatkeun bioavailability elemen renik ngaliwatan chelation, tapi maranéhna béda sacara signifikan dina mékanisme nyerep maranéhanana, stabilitas, jeung skenario lumaku. Di handap ieu nyadiakeun analisa komparatif tina opat aspék: mékanisme nyerep, ciri struktural, épék aplikasi, sareng skenario anu cocog.
1. Mékanisme nyerep:
| Indikator Babandingan | Protéin-chelated Trace Unsur | Unsur Trace péptida-chelated leutik |
|---|---|---|
| Harti | Chelates ngagunakeun protéin makromolekul (misalna, protéin tutuwuhan dihidrolisis, protéin whey) salaku pembawa. Ion logam (misalna Fe²⁺, Zn²⁺) ngabentuk beungkeut koordinat jeung gugus karboksil (-COOH) jeung amino (-NH₂) résidu asam amino. | Ngagunakeun péptida leutik (diwangun ku 2-3 asam amino) salaku pamawa. Ion logam ngabentuk kelat cingcin lima atawa genep anggota leuwih stabil jeung gugus amino, gugus karboksil, jeung gugus ranté samping. |
| Jalur nyerep | Merlukeun direcahna ku protease (misalna tripsin) dina peujit jadi péptida leutik atawa asam amino, ngaleupaskeun ion logam chelated. Ion-ion ieu tuluy asup kana aliran getih ngaliwatan difusi pasif atawa transpor aktif ngaliwatan saluran ion (misalna, DMT1, ZIP/ZnT transporters) dina sél épitél peujit. | Bisa diserep salaku chelates gembleng langsung ngaliwatan transporter péptida (PepT1) dina sél épitél peujit. Di jero sél, ion logam dileupaskeun ku énzim intrasélular. |
| Watesan | Lamun aktivitas énzim pencernaan teu cukup (misalna, dina sato ngora atawa dina kaayaan stres), efisiensi ngarecahna protéin low. Ieu bisa ngakibatkeun gangguan prématur tina struktur chelate, sahingga ion logam kabeungkeut ku faktor anti gizi kawas phytate, ngurangan utilization. | Ngaliwatan inhibisi kalapa peujit (contona, tina asam fitat), sareng nyerep henteu gumantung kana kagiatan énzim pencernaan. Utamana cocog pikeun sato ngora jeung sistem pencernaan immature atawa sato gering/lemah. |
2. Ciri Struktural jeung Stabilitas:
| Ciri | Protéin-chelated Trace Unsur | Unsur Trace péptida-chelated leutik |
|---|---|---|
| Beurat Molekul | Gedé (5.000~20.000 Da) | Leutik (200~500 Da) |
| Kakuatan beungkeut Chelate | Beungkeut koordinat sababaraha, tapi konformasi molekular kompléks ngakibatkeun stabilitas umumna sedeng. | Konformasi péptida pondok basajan ngamungkinkeun pikeun formasi struktur ring leuwih stabil. |
| Kamampuhan Anti gangguan | Rentan ka pangaruh ku asam lambung sareng turun naek dina pH peujit. | Asam kuat sarta lalawanan alkali; stabilitas luhur di lingkungan peujit. |
3. Pangaruh Aplikasi:
| Indikator | Protéin Chelates | Péptida Chelates leutik |
|---|---|---|
| Bioavailability | Gumantung kana kagiatan énzim pencernaan. Éféktif dina sato sawawa cageur, tapi efisiensi nurun nyata dina sato ngora atawa stressed. | Kusabab jalur nyerep langsung sareng struktur stabil, bioavailability unsur renik nyaéta 10% ~ 30% langkung luhur tibatan chelates protéin. |
| Extensibility Fungsional | fungsionalitas rélatif lemah, utamana ngalayanan salaku pamawa unsur renik. | Péptida leutik sorangan mibanda fungsi kawas régulasi imun jeung aktivitas antioksidan, nawarkeun épék sinergis kuat kalawan elemen renik (misalna Selenomethionine péptida nyadiakeun duanana supplementation selenium jeung fungsi antioksidan). |
4. Skenario Cocog jeung Pertimbangan Ékonomi:
| Indikator | Protéin-chelated Trace Unsur | Unsur Trace péptida-chelated leutik |
|---|---|---|
| Sato cocog | Sato dewasa anu séhat (misalna babi, hayam petelur) | Sato ngora, sato dina kaayaan stres, spésiés akuatik ngahasilkeun luhur |
| Ongkos | Handap (bahan baku sadia, prosés basajan) | Langkung luhur (biaya luhur sintésis péptida leutik sareng purifikasi) |
| Dampak Lingkungan | Bagian anu henteu diserep tiasa dikaluarkeun dina tai, berpotensi ngotoran lingkungan. | Laju utilisasi anu luhur, résiko polusi lingkungan anu handap. |
Ringkesan:
(1) Pikeun sato anu ngagaduhan syarat unsur renik anu luhur sareng kapasitas pencernaan anu lemah (contona, anak babi, anak hayam, larva udang), atanapi sato anu peryogi koreksi gancang tina kakurangan, kelat péptida leutik disarankeun salaku pilihan prioritas.
(2) Pikeun grup sénsitip ongkos jeung fungsi pencernaan normal (misalna peternakan jeung jangjangan dina tahap pagawean ahir), elemen renik protéin-chelated bisa dipilih.
waktos pos: Nov-14-2025
